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Descubrimiento podría avanzar la investigación sobre el Huntington y el Parkinson

Expertos afirman que una proteína agrumada, que anteriormente se pensaba que era dañina, podría en realidad proteger el cerebro

MARTES 7 de marzo (HealthDay News/HispaniCare) -- Durante mucho tiempo, los expertos han pensado que grumos de proteínas mal dobladas en los cerebros de los pacientes de la enfermedad de Huntington eran señal o causa de daño.

Sin embargo, una nueva investigación sugiere que en realidad podrían ayudar al cerebro a defenderse contra la debilitante enfermedad.

Un compuesto que aumentaba la formación de estas "inclusiones", como se conoce a los grumos, también aceleró el mecanismo molecular que elimina las proteínas anormales de las células.

Lo que es más, pruebas de laboratorio que se concentraron en la enfermedad de Parkinson, en la que también hay grumos anormales, obtuvieron los mismos resultados.

Los investigadores creen que el hallazgo podría dar paso a un nuevo método para tratar a estas dos terribles enfermedades neurodegenerativas, afirmó la investigadora principal, Ruth A. Bodner, becaria posdoctoral del Instituto de Tecnología de Massachusetts.

Su equipo publicó sus hallazgos en la edición en línea de esta semana de Proceedings of the National Academy of Sciences.

Las inclusiones encontradas tanto en el Huntington como en el Parkinson son claramente capaces de hacer daño, subrayó Bodner. "Pero la proteína puede tomar diferentes conformaciones", añadió. "Pueden ser solubles [y] pueden tomar la forma de inclusiones grandes, además de que hay creciente evidencia de que las inclusiones grandes podrían ser protectoras".

La manera exacta en que las proteínas agrumadas ayudan a proteger las células del cerebro no es clara. Según Bodner, podría ser que tener estas proteínas anormales agrupadas en grumos controla su toxicidad. En cualquier caso, una proteína identificada a través de una sencilla prueba y llamada B2 aumentó los grumos y mejoró el funcionamiento de las proteasomas, sistemas moleculares que eliminan las proteínas nocivas de las células.

La búsqueda de tratamientos efectivos para la enfermedad de Huntington normalmente se ha concentrado en maneras de prevenir que se formen inclusiones, explicó Bodner. Pero ahora, "creemos que se justifica un método diferente", aseguró.

El Dr. Steve Finkbeiner, investigador asistente del Instituto Gladstone de Enfermedades Neurológicas de la Universidad de California, en San Francisco, afirmó que el trabajo del MIT apoya hallazgos anteriores de su laboratorio.

"En 2004, usamos un microscopio robótico para demostrar que la formación de inclusiones predecía una mejor supervivencia con enfermedad de Huntington", relató Finkbeiner. "Esto es una substanciación de esa idea".

Finkbeiner y sus colegas teorizan que las proteínas anormales potencialmente tóxicas existen en varias formas y que el daño lo hacen proteínas individuales o pequeños grupos de éstas. La idea sobre las inclusiones es que "en efecto desactivan las formas más tóxicas", apuntó Finkbeiner.

Pero Bodner apuntó que todavía faltaría mucho para desarrollar cualquier tratamiento nuevo para las enfermedades de Huntington o de Parkinson a partir del trabajo del MIT. Subrayó que el trabajo del MIT todavía es a nivel de ciencia básica.

"Nos gustaría encontrar una [forma] análoga más poderosa del B2," dijo Bodner. "Si pudiéramos, también podría dirigirnos a nuevos objetivos".

Los investigadores están tratando de obtener información aún más básica sobre la proteína B2. En este momento, "no sabemos con qué está interactuando", señaló Bodner. "Nuestro trabajo con la enfermedad de Parkinson nos hace pensar que está involucrada en el control de los objetivos de las proteínas".

Más información

Para obtener más información sobre la enfermedad de Huntington, visite la Huntington's Disease Society of America.


Artículo por HealthDay, traducido por HispaniCare
FUENTES: Ruth A. Bodner, postdoctoral fellow, Massachusetts Instutute of Technology, Cambridge; Steve Finkbeiner, M.D., Ph.D, assistant investigator, University of California, San Francisco, Gladstone Institute of Neurological Disease; March 6-10, 2006, Proceedings of the National Academy of Sciences, online
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